Studien zum Gentransfer aus Organellen nach Endosymbiose anhand der Chloroplast-Cytosol Isoenzyme von Glucose-6-phosphat Isomerase aus Spinacia oleracea und der 3-Phosphoglycerat Kinase aus Euglena gracilis

Nowitzki, Ulrich

Reinigung, Klonierung und phylogenetische Analyse der GPI-Isoenzyme aus Spinacia oleracea In höheren Pflanzen sind zwei Glucose-6-phosphat Isomerase (GPI)-Isoenzyme enthalten. Die cytosolische GPI ist Bestandteil des Embden-Meyerhof Weges und die plastidäre GPI ist maßgeblich an der Synthese und Mobilisierung von Assimilaten und der Stärkeakkumulation beteiligt. Das plastidäre Enzym wurde aus Blättern gereinigt und mikrosequenziert. Die phylogenetische Analyse zeigte drei unterschiedliche GPI-Genfamilien. Es bestand vermutlich eine alte GPI-Gendiversität. Das Gen für die plastidäre GPI wurde im Zuge des endosymbiontischen Gentransfers vom cyanobakteriellen Vorfahr der Chloroplasten in den Kern übertragen. Die eukaryotischen Kerngene für die cytosolische GPI stammen vermutlich vom eubakteriellen Vorfahr der Mitochondrien ab. Reinigung, Klonierung und phylogenetische Analyse der plastidären PGK aus Euglena gracilis In Euglena sind zwei PGK-Isoenzyme vorhanden. Das plastidäre Enzym ist Bestandteil des Calvin-Zyklus, die cytosolische PGK Bestandteil der Glykolyse. Die plastidäre PGK wurde gereinigt und mikrosequenziert. Die plastidäre PGK wird als Polyprotein exprimiert, das aus drei bis vier PGK-Peptideinheiten besteht. Das cytosolische Enzym zeigt große Ähnlichkeit mit den Sequenzen der Kinetoplastiden, was den Urprung des endosymbiontischen Wirtes in der Gruppe der Kinetoplastiden bestätigt. Die plastidäre PGK zeigt größere Ähnlichkeit mit den cytosolischen Sequenzen höherer Eukaryoten als mit den Homologen aus Cyanobakterien oder plastidären Sequenzen höherer Pflanzen, was dafür spricht, daß das Gen für die cytosolische PGK des chlorophytischen Endosymbionten im Laufe des endosymbiontischen Gentransfers in den Kern der Wirtszelle übertragen wurde und die plastidäre Funktion übernahm.

Purification, cloning and phylogenetic analysis of GPI-Isoenzymes from Spinacia oleracea Higher plants contain two Glucose-6-phosphate Isomerase (GPI)-Isoenzymes. The cytosolic GPI is part of the Embden-Meyerhof pathway and the chloroplast GPI is part of the synthesis and mobilization of assimilates and starch accumulation. The chloroplast enzyme was purified and microsequenced. The phylogenetic analysis revealed three destinct GPI genfamilies. Probably there was an old GPI gendiversity. In the course of endosymbiotic gentranfer the gen for the chloroplast GPI has been transferred from the cyanobacterial antecedants of the chloroplasts to the nucleus. The eukaryotic nuclear genes for the cytosolic GPI come from the eubacterial antecedant of the mitochondrium. Purification, cloning and phylogenetic analysis of chloroplast PGK from Euglena gracilis Two PGK isoenzymes can be found in Euglena. The chloroplast enzyme ist part of the Calvin cycle, the cytosolic PGK ist part of glycolysis. The chloroplast PGK was purified and microsequenced. That enzyme is expressed as a polyprotein, which contains three or four PGK-peptide units. The cytosolic PGK shows high homology to the sequences of kinetoplastids, which confirms the origin of the endosymbiotic host in the group of kinetoplastids. The chloroplast PGK shows higher homology to the cytosolic PGKs of higher eukaryotes than to the homologues from cyanobacteria or chloroplast PGKs from higher plants. In the course of endosymbiosis the gene for the cytosolic PGK of the chlorophyte endosymbiont might have been transferred to the nucleus of the host cell an took over the chloroplast function.

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Nowitzki, Ulrich: Studien zum Gentransfer aus Organellen nach Endosymbiose anhand der Chloroplast-Cytosol Isoenzyme von Glucose-6-phosphat Isomerase aus Spinacia oleracea und der 3-Phosphoglycerat Kinase aus Euglena gracilis. 2001.

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